→ Komórka → Start Learning / Download MP3 Flashcards

Question		Answer
cytoplazma jest zasadochłonna czy kwasochłonna? start learning		zazwyczaj kwasochłonna
główny kwasowy barwnik start learning		eozyna
Główny zasadowy barwnik start learning		hematoksylina
co składa się na cytoplazmę start learning		cytozol, organelle i wtręty komórkowe
Z jakich warstw składa się błona komórkowa? start learning		warstwa wewnętrzna - P i warstwa zewnętrzna - E
co oznacza fakt, ze lipidy błon są ampifatyczne? start learning		mają część hydrofilną i hydrofobową
3 Podstawowe składniki dwuwarstwy lipidowej błony start learning		fosfolipidy, glikolipidy i cholesterol
Jakie białka utrzymują asymetrię błon? start learning		flipazy
Co głównie zawiera zewnętrzna warstwa błony? start learning		fosfatydylocholinę i glikolipidy
Co głównie zawiera wewnętrzna warstwa błony? start learning		fosfatydyloserynę i fosfatydyloinozytol
konsystencja błony komórkowej start learning		olej
funkcja cholesterolu w błonie komórkowej start learning		usztywnia ją i czyni mniej przepuszczalną
Jakie funkcje mogą pełnić białka w błonie komórkowej? start learning		Receptorową, jako białka kanałowe, enzymatyczną i strukturalną
czym jest błona konwencjonalna? start learning		Część powierzchni błony o typowej budowie
czym jest kaweola? start learning		wgłębieniem w błonie komórkowej na powierzchni tratwy błony
W błonach jakich komórek nie ma tratw i kaweoli? start learning		limfocytów, erytrocytów i komórek nerwowych
jak inaczej nazywane są kaweole ze względu na pełnioną ich funckcję? start learning		sygnalosomy
składniki tratw i kaweoli start learning		zwiększona ilość cholesterolu, glikozylofosfatydyloinozytol, receptory, syntaza tlenku azotu i kaweoliny 1,2 i 3, kinazy w wewnętrznej powierzchni błony
Co wnika do komórek, korzystając z właściwości endocytozy w kaweolach? start learning		IgA, chemokiny i foliany
Jakie patogeny wykorzystują właściwości endocytozy w kaweolach? start learning		HIV, wirusy układu oddechowego, prątki gruźlicy i toksyna cholery
czym jest kaweosom? start learning		Rodzaj endosomu wczesnego; ph=7, powstaje w tratwach/kaweolach; posiada białko kaweolinę w błonie; kieruje się do aparatu Golgiego, siateczki śródplazmatycznej lub na drogę transcytozy
Przez co jest transportowany nadmiar cholesterolu z tkanek do krwi? start learning		kaweoliny i transportery ABCA1 i ABCG1
Czym pokrywają się wirusy HIV i grypy wychodząc z komórki? start learning		błoną endosomów późnych
w jakiej warstwie błony zachodzi dobudowywanie jej? start learning		warstwa P
Jak nazywa się białko będące odmianą flipazy, która zwiększa syntezę kardiolipin błony i zwiększa ryzyko miażdżycy? start learning		skramblaza
substancje odpowiadające za reparację błon start learning		ferlina, kaweolina 3, kaplaina 3 i Ca2+
Lipoproteiny naturalne start learning		Chylomikrony, VLDL, IDL, LDL, HDL
Białko receptorowe LDL start learning		apolipoproteina B
Białka receptorowe lipoprotein start learning		apolipoproteiny A, B, C,E
Jakie substancje mogą swobodnie dyfundować przez błonę? start learning		O2, N2, CO2, H2O, mocznik, glicerol, etanol, rozpuszczalniki organiczne, małocząsteczkowe hormony, tp. tyroksyna, hydrofobowe hormony steroidowe
uniport start learning		transport 1 rodzaju substancji w 1 stronę
symport start learning		transport 2 rodzajów substancji w 1 stronę
antyport start learning		transport 2 rodzajów substancji w 2 strony
Jaki enzym odpowiada za transport czynny? start learning		ATP-aza
Jak nazywa się białko niezbędne do prawidłowego umieszczenia w błonie pomp białkowych? start learning		ankiryna b
funkcja glikoproteiny P start learning		Usuwanie substancji obcych z komórki, zapobiegając ich kumulacji w niej
Jak nazywa się białko pokrywające wgłębienie powstałe w celu endocytozy przez błonę konwencjonalną? start learning		klatryna
Jak nazywa się białko pokrywające wgłębienie powstałe w celu endocytozy przez kaweolę? start learning		kaweolina
jak nazywa się substancja, za pośrednictwem której klatryna łączy się z błoną w miejscu jej zagłębienia? start learning		difosforan fosfatydyloinozytolu
Funkcja białka HIP1 i HIP1r w endocytozie przez błonę konwencjonalną start learning		Łączą klatrynę pęcherzyka z aktyną F, wzdłuż której następnie jest transportowany pęcherzyk
odmiany endocytozy start learning		potocytoza, fagocytoza, pinocytoza, autofagocytoza, transcytoza i pączkowanie
czym jest fagocyt? start learning		Komórka fagocytująca
Czym jest fagosom? start learning		Ziarenka będące sfagocytowanym materiałem w cytoplazmie fagocytu
Losy heterofagosomów i autofagosomów start learning		Fuzują z endosomami późnymi i czekają na strawienie
Transcytoza zachodzi przez błonę konwencjonalną czy kaweole? start learning		kaweole
Białka biorące udział w tworzeniu pęcherzyków na drodze pączkowania, start learning		koatomery zbudowane z białek COP i klatryna
Białko znajdujące się na powierzchni pęcherzyka egzocytarnego, umożliwiające mu fuzję błon start learning		v-SNARE
Białko znajdujące się na powierzchni błony komórkowej, umożliwiające pęcherzykowi egzocytarnemu fuzję błon start learning		t-SNARE
inna nazwa na endosom późny start learning		ciałko wielopęcherzykowe, egzosom
Lizosomy - cecha charakterystyczna i jak powstają start learning		Pęcherzyk do 1mikrometra, kwaśne ph, kwaśne hydrolazy zawierające mannozo-6-fosforan, pompę H+, błona przepuszczalna dla produktów rozkładu przez hydrolazy; Z endosomów późnych lub siateczki śródplazmatycznej przez pączkowanie
Droga hydrolaz do lizosomu start learning		siateczka śródplazmatyczna szorstka, aparat Golgiego, lizosom
co się stanie z GLUT4 po obniżeniu stężenia insuliny we krwi? start learning		Zostanie zendocytowany do środka komórki w pęcherzyku błonowym (internalizacja)
Jakich organellów nie obejmuje recyrkulacja błon? start learning		mitochondriów i peroksysomów
Jak nazywają się białka, przy pomocy których peroksysomy importują białka? start learning		peroksyny
na jakim chromosomie znajdują się geny głównego układu zgodności tkankowej? start learning		6
Czynność informatorów II rzędu start learning		aktywacja kinaz białkowych lub otwieranie białek kanałowych
Przykłady informatorów I rzędu / informatory pierwotne start learning		hormony, cytokiny lub neurotranmitery, składniki pożywienia, fale świetlne, akustyczne
Sposoby regulacji aktywności białek błonowych start learning		ubikwitynacja, poliubikwitynacja i endocytoza - internalizacja
przykłady informatorów II rzędu start learning		cAMP, cGMP, diacyloglicerol (DAG), trifosforan inozytolu (IP3), ceramid, Ca2+
Na jakie 3 grupy związków mogą przekształcać się fosfolipidy błon? start learning		eikosanoidy, lizofosfolipidy i pochodne fosfatydyloinozytolu
na co rozcina difosforan fosfatydyloinozytolu fosfolipaza C? start learning		diacyloglicerol i trifosforan inozytolu
Przez co są wytwarzane leukotrieny i lipoksyny? start learning		komórki biorące udział w procesie stanu zapalnego (granulocyty, makrofagi i komórki tuczne)
Przez jakie komórki są uwalniane duże ilości lizofosfolipidów? start learning		przez komórki niektórych nowotworów złośliwych
Nazwa enzymu rozkładającego difosforan fosfatydyloinozytolu na 2 informatory II rzędu start learning		fosfolipaza C
główny składnik szkieletu białkowego błony komórkowej start learning		tetraspanina
wiele rybosomów połączonych nicią mRNA start learning		polirybosom
jak nazywa się enzym wytwarzający wiązanie peptydowe podczas translacji? start learning		peptydylotransferaza
funkcje siateczki śródplazmatycznej gładkiej start learning		metabolizm lipidów, detoksykacja i magazynowanie Ca2+
Jakie dwie substancje są niezbędne dla cytochromu P450 do detoksykacji? start learning		tlen i NADPH
funkcje cytochromu P450 start learning		neutralizacja toksyn z pomocą O2 i NADPH, sprawianie ze sa hydrofilne, uczestniczenie w metabolizmie tluszczow, Wit D3, bierze udział w syntezie hormonów steroidowych i metabolizmie kwasu arachidonowego
Jak nazywa się białko w świetle SER wiążące Ca2+? start learning		kalsekwestryna
Pod wpływem jakiego informatora II rzędu SER uwalnia Ca2+? start learning		trifosforan inozytolu (IP3)
RER znajduje sie we wszystkich komórkach posiadających jądro oprócz... start learning		plemników
Główna funkcja RER start learning		synteza białek na eksport i białek transbłonowych
Przebieg syntezy białek w RER start learning		Synteza peptydu sygnałowego w cytoplazmie i rozpoznanie go przez SRP- cz. rozpoznajaca sygnal, kierując go do RER i wiążąc się z receptorem błonowym ryboso, tworząc kanał translokonu, kompleks białkowy Sec61p, przez który peptyd dostaje sie do swiatla RER
Z czego powstaje aparat golgiego start learning		RER i zewnętrznej błony otoczki jądrowej
Dwie powierzchnie aparatu golgiego start learning		cis- syntezy (obecne rybosomy) i trans - dojrzewania (gładka, brak rybosomów), a dalej pakowane w pęcherzyki pokryte klatryną i z v-SNARE
Funkcje aparatu golgiego start learning		Kieruje przepływem makrocząsteczek, modyfikuje ich strukturę i segreguje je
Droga białek przez aparat golgiego start learning		RER -> powierzchnia cis -> powierzchnia trans -> błona/endosom
W jakiej części aparatu golgiego zachodzi otaczanie błoną segregowanych cząsteczek? start learning		powierzchnia trans
Dwa rodzaje transportu pęcherzyków wydzielniczych aparatu golgiego i ich przykłady start learning		Transport konstytutywny - w sposób ciągły, bez udziału sygnałów z zewnątrz koatomer z białek COP(wydzielanie proteoglikanów); transport wybiórczy - regulowany z zewnątrz, Klatryna, dynamina(GTP-aza) (np. wydzielanie hormonów tarczycy)
Proteasom - cechy charakterystyczne start learning		kompleks białkowy długości 45 nm, w cytosolu, na powierzchni siateczki i w jądrze. wiążą się z cytoszkieletwm. Ma kształt pustego cylindra. Po związaniu 2 cz. białkowego aktywatora rozkłada poliubikwitynowane białka
Jakie białka trawi proteasom? start learning		O nieprawidłowej konformacji, uszkodzone, zużyte regulatorowe, antygenowe, białek w czasie głodzenia i niektórych białek aktywatorów transkrypcji
Do czego doprowadzają zaburzenia funkcji proteasomów start learning		Choroby konformacyjne = Zmiana konformacji białek i ich gromadzenia w komórkach, a w efekcie ich gorszego funkcjonowania
Jakie enzymy posiadają peroksysomy? start learning		katalazę, oksydazę D-aminokwasów i oksydazę moczanową
Funkcje peroksysomów start learning		Uczestniczenie w beta-oksydacji przez cięcie kw. tłuszczowych na dwuwęglowe fragmenty, a potem Acetylo CoA; wytwarzanie plazmalogenów dla mieliny, błon komórek mięśniowych i płytek krwi oraz detoksykacja przez utlenianie H2O2
Czym jest adrenoleukodystrofia? start learning		Nieprawidłowe działanie peroksysomów = zaburzenia beta-oksydacji =>wytwarzanie nieprawidłowych tłuszczów i gromadzenie ich istocie bialej mozgu i nadnerczach
Czym jest plazmalogen start learning		Fosfolipid, w którym glicerol jest połączony z alkoholem - składnik mieliny, błon komórek mięśniowych i płytek krwi
Przeciętnie jak duzo % objetosci komorki stanowia mitochondria? start learning		20%
Za pomocą czego mitochondria importują białka i lipidy na swoje terytorium? start learning		białka kanałowe, nośnikowe i opiekuńcze HSP70 i HSP60
Grzebienie mitochondrialne - co je tworzy i co pobudza ich ilość start learning		kardiolipina (fosfolipid błony wewnętrznej stanowiący 20% błony, utrzymuje przestrzennie kompleks IV w błonie oraz wychwytuje H+, zapobiegając nadmiernej zmianie pH); T3 i T4
Jakie białko znajduje sie miedzy blonami mitochondrium i transportuje elektrony do kompleksu IV łąńcucha oddechowego? start learning		cytochrom c
4 podstawowe funkcje mitochondriów start learning		Wytwarzanie energii ATP, energii cieplnej, regulują życie i śmierć komórek przez apoptozę, wytwarzają wolne rodniki
Funkcje cytochromu c start learning		Transport elektronów na kompleks IV, a po opuszczeniu mitochondrium aktywuje prokaspaze 9 do kaspazy 9, co stylumuje fragmentacje jadra i apoptoze
Przez co mogą powstawać choroby mitochondrialne? start learning		uszkodzenie mtDNA przez wolne rodniki powstałe w mitochondrium
Co wchodzi w skład mikroszkieletu? start learning		filamenty aktynowe, filamenty miozynowe, filamenty pośrednie i mikrotubule
funkcje cytoszkieletu start learning		wzmacnia komórki, utrzymuje ich kształt, zapewnia przyleganie komórek i komórek do ICM, bierze udział w ruchu i cytokinezie
Czym się różni aktyna f od aktyny g? start learning		aktyna g jest białkiem globularnym, a aktyna f fibrylarnym, będącym polimerem aktyny g
Jakie końce posiada filament aktynowy i co na nich zachodzi? start learning		koniec plus - polimeryzacja; koniec minus - depolimeryzacja
Ruch główek miozyny względem filamentów aktynowych start learning		VI w kierunku minus, a reszta w kierunku plus
Przez co regulowany jest rozpad i powstawanie filamentów pośrednich start learning		fosforylację
Gdzie występują filamenty keratynowe? start learning		w komórkach nabłonkowych
Czym jest kinezyna? start learning		Białko motorowe towarzyszące mikrotubulom o aktywności ATP-azy. Transportuje pęcherzyki po mikrotubuli w kierunku minus do plus
Czym jest dyneina? start learning		Białko motorowe towarzyszące mikrotubulom o aktywności ATP-azy. Transportuje pęcherzyki po mikrotubuli w kierunku plus do minus
mikrotubule - cechy charakterystyczne i budowa start learning		25 nm, ściana 5nm (te o średnicy 20nm mają pusty środek) Z białek globularnych - tubuliny alfa i beta powstają heterodimery protofilamentów, a 13 łączy się ze sobą tworząc ścianę mikrotubuli; GTP i Ca2+ są niezbędne do de- i polimeryzacji i
Co jest potrzebne do polimeryzacji i depolimeryzacji mikrotubul? start learning		GTP i Ca2+ i mogą regulować białka towarzyszące mikrotubulom - MAP
Co jest wykorzystywane w celu leczenia nowotworów poprzez hamowaniepolimeryzacji tubuliny, a przez to mitozy start learning		alkaloidy roślinne, np. kolchicyna, winblastyna i winkrystyna
Czym jest centrosom? start learning		Para centrioli z otaczającą je centrosferą zawierającą wiele białek i włókienek
Co się dzieje z centriolami tuż przed i podczas podziału? start learning		Przed dzielą się, a w trakcie pary centrioli odchodzą do przeciwległych biegunów komórki
Funkcja centrosomu start learning		Organizacja promienista układu mikrotubuli w komórce, organizacja biegunowa wrzeciona podziałowego i polimeryzacja mikrotubuli dla wrzeciona
Czym jest lipofuscyna? start learning		Wtrętem komórkowym, powstałym z rozpadających się organelli, gromadzących się wraz z wiekiem "barwnik starzenia"
Gdzie znajduje się melanina w organizmie człowieka i czym jest dla komóki? start learning		Dla komórki jest wtrętem komórkowym. Znajduje się w istocie czarnej mózgu i komórkach naskórka
Organella jądrowe start learning		jąderko, ciałka zwiniętre, ciałka PML, plamki jądrowe
Jak nazywa się karioplazma między chromatyną i organellami jądrowymi? start learning		Interchromatyna
Czym jest interchromatyna? start learning		karioplazma między chromatyną i organellami jądrowymi
masa DNA w komórce diploidalnej przed i po replikacji start learning		6 pg; 12 pg
Por jądrowy - cechy charakterystyczne start learning		Kształt 8-kąta z nukleoporyny tworzące kompleks pora; składa się z cytoplazmatycznego pierścienia zewnętrznego i jądrowego koszyka; wew. śr. = 80nm, przepuszcza swobodnie cz. do 9 nm, większe zmieniają układ nukleoporyn (np. podjednostki rybosomow)
Jak dochodzi do zaniku otoczki jądrowej na początku mitozy? start learning		Cząsteczki dyneiny na zewnętrznej powierzchni otoczki tworzą kompleks z mikrotubulami i przesuwają się wzdłuż nich, napinając otoczkę, rozrywając i transporując jej resztki wzdłuż mikrotubuli
Którego typu filamentami pośrednimi są laminy budujące otoczkę jądrową? start learning		filamentami pośrednimi typu V
Z czego zbudowana jest blaszka jądrowa? start learning		Laminy B, Laminy B1/B2 i Laminy A/C
Czym jest chromatyna? start learning		Kompleksem DNA i histonów
Jak nazywają się przestrzenie między terytoriami chromosomów? start learning		Domeny interchromatyny
Co utrzymuje chromosomy siostrzane w tym samym terytorium chromosomu? start learning		Kompleks białkowy- kohezyna
Z czego powstaje chromosom mitotyczny? start learning		Z dwóch chromosomów siostrzanych = Z jednego terytorium chromosomu
Rozproszona postać chromatyny, aktywna transkrypcyjnie start learning		euchromatyna
zbita postać chromatyny, nieaktywna transkrypcyjnie start learning		heterochromatyna
Do czego jest używany i gdzie znajduje się satelitarny DNA?J start learning		Jest używany do identyfikacji osób. Znajduje się w heterochromatynie
Co odgrywa główną rolę w kondensowaniu DNA? start learning		Białka utrzymujące strukturę chromatyny (SMS: kleisyna, kohezyna, kondensyna)
Dwie ważne funkcje chromatyny start learning		Bierze udział w transkrypcji i replikacji
Co jest potrzebne do rozpoczęcia transkrypcji? start learning		TFII
Jaki enzym transkrybuje większość genów? start learning		Polimeraza RNA II
Co powstaje ostatecznie z transkryptów, w których uczestniczy Polimeraza RNA I i III? start learning		rRNA, tRNA, snRNA, snoRNA, miRNA, RNA wchodzący w skład cząstki rozpoznającej sygnał (SRP)
Gdzie na terenie jądra zachodzi obróbka pre-mRNA? start learning		plamki jądrowe, macierz jądra i ciałka zwinięte
Gdzie zachodzi transkrypcja rRNA i tRNA? start learning		W jąderku
Gdzie zachodzi obróbka potranskrypcyjna rRNA i tRNA? start learning		w jąderku, ciałku zwiniętym i plamkach jądrowych
Typy histonów wchodzących w nukleosom start learning		po 2 tworząc oktamer: Histony H2A, H2B, H3, H4 i histon H1 "spinający" nukleosom
Kolejność intensywności upakowania DNA start learning		podwójna helisa, nukleofilament zbudowany z nukleosomów, solenoid, chromatyda, chromosom metafazowy
Dwie ważne funkcje histonów start learning		Biorą udział w upakowaniu i uporządkowaniu DNA i mogą ulegać modyfikacjom, co stanowi epigenetyczną regulację aktywności genó
Czym jest protamina? start learning		Białko łączące helisy DNA w plemnikach
Pierścień białkowy dookoła centromeru to... start learning		kinetochor
Jak nazywa się połączenie dwóch chromatyd? start learning		centromer / przewężenie pierwotne
Jak nazywają się chromosomy o równej długości ramionach? start learning		metacentryczne
Jak nazywają się chromosomy o nieco różniącej się długości ramion? start learning		submetacentryczne
Jak nazywają się chromosomy o znacznie różniącej się długości ramion? start learning		akrocentryczne
Czym są przewężenia wtórne? start learning		Struktury oddzielające satelity od reszty chromatydy
Co znajduje się w satelicie/trabancie chromatydy chromosomów 13,14,15,21,22 pary? start learning		Region organizujący jąderko (NOR) - 30% to rDNA, a reszta to tandemy satelitarnego DNA
Z czego zbudowane są telomery? start learning		powtarzającej się sekwencji [TTAGGG] i kompleksy białkowego - szeltryny
Funkcja telomerów start learning		Zapobiegają fuzji końców chromosomów i strawieniu DNA przez nukleazy
Jak zrobić kariogram? start learning		Pobrać limfocyt z krwi obwodowej, podbudzić go do podziału za pomocą fitohemaglutyniny i sfotografować
Czym jest pałeczka dobosza? start learning		Nieaktywny chromosom X u kobiety lub w niektórych komórkach Y u mężczyzn
Przez jaką polimerazę jest transkrybowany rRNA? start learning		Polimerazę RNA I
Funckcja białka B23 start learning		TRansport prekursorów rybosomów z jąderka do cytoplazmy
Funkcja fibrylaryny w jąderku start learning		Bierze udział w splicingu, wybrzuszając introny
Funkcja nukleoliny w jąderku start learning		Rozpraszanie składników jąderka podczas podziału i zmiana stopnia upakowania chromatyny w interfazie
Ważne białka jąderka start learning		nukleolina, białko B23 i fibrylaryna
funkcje jąderka start learning		transkrypcja, obróbka i składanie z rRNA prekursorów rybosomów, Miejsce przejściowego wiązania białek., obróbka mRNA, rola w powstawaniu niejąderkowych rybonukleoprotein (RNP)
Receptory jądra start learning		gliko i mineralokortykosteidy, estrogeny, progesteron, androgeny, T3, T4, wit. D, kwas retinowy, receptory dla tłuszczów (PPAR, LXR, FXR, CAR) oraz RF1-2 i ERR
Receptory dla tłuszczów w jądrze; co pobudzają start learning		PPAR, LXR, FXR, CAR; aktywację genów cytochromów P450
Czym jest PPAR w jądrze? start learning		Czujnik kwasów tłuszczowych, PPARalfa katabolizuje kwasy i pobudza lipolizę, a PPARgamma anabolizm i lipogengeza; wiążą eikosanoidy, biorąc udział w mechanizmie zapalenia
Czym jest LXR w jądrze? start learning		Czujnik cholesterolu. Aktywują się przy podwyższonym jego stężeniu, aktywując geny białek regulujących transport, katabolizm i regulację cholersterolu
Czym jest FXR w jądrze? start learning		Czujnik kwasów żółciowych
Czym jest CAR w jądrze? start learning		Czujnikiem ksenobiotyków hydrofobowych
Czym jest akrecja start learning		Zwiększenie objętości istoty międzykomórkowej
Czym jest proliferacja? start learning		Zwiększenie liczby komórek w wyniku podziałów mitotycznych
Czym jest przerost (hypertrophia)? start learning		Zwiększenie objętości i masy komórek
czym są protoonkogeny? start learning		Geny kodujące produkty białkowe prowadzące do apoptozy komórki
Czym są onkogeny? start learning		Zmutowanymi protoonkogenami - transformują komórki w nowotwory
jak nazywa się białko monitorujące DNA pod kątem uszkodzeń start learning		białko ATM
Jak nazywa się białko, które utrzymuje wrzeciono podziałowe w całości i nadaje mu sprężystość? start learning		tityna
czym są geny supresorowe? start learning		Geny, których produkty białkowe hamują cykl komórkowy
Jak nazywa się struktura, która dzieli cytoplazmę w cytokinezie start learning		Pierścień kurczliwy
Jak nazywa się ułożenie chromosomów podczas metafazy patrząc z góry? start learning		gwiazda macierzysta
Jak nazywa się ułożenie chromosomów podczas metafazy patrząc z boku? start learning		płytka równikowa
Z czego składa sie pierścień kurczliwy? start learning		filamenty aktynowe, miozynowe i białka motorowe
Mechanizm zaciskania pierścienia kurczliwego start learning		Ruch ślizgowy filamentów miozynowych i aktynowych przy obecności Ca2+ (jak w mięśniu głądkim)
W jakim celu podaje się środki hamujące cykl komórkowy? start learning		W leczeniu nowotworów, łuszczycy lub w celu immunosupresji
Jednostki długości używane w histologii start learning		mikrometr (10^-6m) nanometr (10^-9m) angstrem (10^-10m)
Długość fali w mikroskopie optycznym, a elektronowym start learning		optyczny 400-800 nm; elektronowy 0,005nm) przy różnicy potencjałów 80 kV
zdolność rozdzielcza start learning		najmniejsza odległość między dwoma strukturami, aby je od siebie odróżnić;
Zdolność rozdzielcza transmisyjnego mikroskopu elektronowego (TEM) i Skanującego mikroskopu elektronowego (SEM) start learning		TEM 0,2-1 nm SEM ~10nm
Grubość skrawków histologicznych start learning		mikroskop świetlny: 10 mikrometrów; półcienkie skrawki 0,5-1 mikrometra; elektronowy mikroskop: mniej niż 0,1 mikrometra
Histologiczne utrwalacze chemiczne start learning		formalina i etanol
Procedura przygotowania skrawków histologicznych start learning		Odwodnienie etanolem o zwiększających się stężeniach, zatopienie w parafinie (optyczny) lub żywicy epoksydowej (elektronowy) i pocięcie mikrotomem; dalej usunięcie parafiny (żywicy się nie usuwa)
Przygotowanie skrawków metodą mrożenia start learning		Zamrożenie Co2 i pocięcie mikrotomem mrożeniowym; jest szybka, mniej dokładna i zachowuje tłuszcze obojętne w tkankach
Rodzaje mechanizmów barwienia histologicznego start learning		Wiązanie chemiczne barwnika, adsorpcja na powierzchni lub redukcja soli metali
Kontrastowanie ultracienkich skrawków do TEM - za pomocą czego start learning		cytrynian ołowiu, czterotlenek osmu (OsO4)
Liczba wszystkich komórek osoby dorosłej start learning		ponad 100 bln
Całkowita liczba płynów człowieka 60kg i co się na nie składa start learning		36l; ECF 12l, ICF 24l, osocze krwi 3l, płyn tkankowy 9l
ciśnienie osmotyczne tkanek start learning		280-320 mOsm/l
kationy(i ich zawartość) oraz aniony wewnątrz komórek start learning		K+ 140 mmol, Na+ 10 mmol, HCO3-, HPO42-, SO42-
kationy(i ich zawartość) oraz aniony istoty mięszykomórkowej start learning		Na+ 140 mmol, K+ 10 mmol, Cl-
Co nadaje komórkom ujemny ładunek elektryczny? start learning		Związane węglowodany przez glikoproteiny i białka na powierzchni komórek
Liczba genów człowieka, w tym genów kodujących peptydy start learning		1 mln; 30 tys.
Co zapewnia białkom fałdowanie/konformację białek start learning		białka opiekuńcze / chaperonowe
Błoniaste struktury komórki start learning		siateczka śródplazmatyczna, aparat Golgiego, endosomy, lizosomy, mitochondria, peroksysomy i jądro
Struktury komórki nieotoczone błoną komórkową start learning		centriole, proteasomy i cytoszkielet
Stosunek procentowy błony komórkowej i śródkomórkowej w całości błony komórki start learning		Błona komórkowa - 2-5% błon; błony śródkomórkowe 95-98% błon komórki
Całkowita powierzchnia błon wszystkich komórek start learning		ponad 70 ha
Błona komórkowa, a błony śródkomórkowe - różnice start learning		W przeciwieństwie do błony komórkowej błony śródkomórkowe nie mają prawie glikolipidów i mają niewiele sfingomieliny i cholesterolu
Od czego zależy płynność błony start learning		ilości podwójnych wiązań w łańcuchach fosfolipidów oraz ilości cholesterolu
Lipidacja białek start learning		Wiązanie się z łańcuchami kw. palmitynowego, mirystynowego, grupami prenylowymi lub fosfatydyloinozytolem, zakotwiczanie się w błonie i przekazują sygnały przez błonę (białko G), pobierają składniki odżywcze lub umożliwiają adhezję do innych komórek
Glikokaliks - przedostatnia i ostatnia cząsteczka łańcuchów polisacharydowych start learning		przedostatnia galaktoza, ostatnia kwas neuraminowy/sialowy
Powierzchnia tratw i kawoli w błonie start learning		do 50%
Funkcja tratw/kaweol start learning		Przekazywanie sygnałów przez błonę, udział w endocytozie, transcytozie i egzocytozie
Dobudowywanie błony mitochondrium i peroksysomu start learning		in situ ze składników importowanych (TOM, TIM, białko opiekuńcze HSP70 mitochondrium i peroksyny - peroksysomy) w warstwie P; fosfolipidy są sytezowane z diglicerolu i seryny, powstaje fosfatydyloseryna, fosfatydyloetanoloamina, a potem fosfatydylocholina
Jakie komórki syntezują liposomy start learning		nabłonkowe jelita, wątrobowe i wiele innych
Chylomikrony start learning		Pęcherzyki 0,1-0,5 mikrometrów z 1/2-warstwową błoną fosfolipidów i otoczone apolipoproteinami, produkowane w nabłonku jelita jako główna postać transportu lipidów z pożywienia
Bodźce otwierające białka kanałowe start learning		zmiany ładunku elektrycznego błony, związanie ligandu (cząsteczki sygnałowej), czynnik mechaniczny
Gdzie występuje pompa sodowo-potasowa? start learning		W błonie komórek nabłonkowych jelita, nerki, gruczołów ślinowych, potowych, splotu naczyniowego, ciała rzęskowego, nerwowych
Stężenie Ca2+ w cytosolu start learning		10^-7 M
Stężenie Ca2+ w SER i na zewnątrz komórek start learning		10^-3 M
Sposoby pozbywania się toksyn przez komórkę start learning		neutralizacja cytochromem P450 i ich utlenianie w peroksysomach oraz transportery ABC (używające ATP) oraz RND, SMR, MFS używające gradientu
Jak powstaje oporność wielolekowa? start learning		wypompowywanie leków z komórek przez transportery ABC lub RND, SMR, MFS
Transportery ABC start learning		wypompowują toksyny, leki i inne substancje poza komórkę; jest ich 50 rodzajów kodowane przez 57 genów; wśród nich najlepiej poznana glikoproteina P (transporter ABCB1)
Endocytoza przez błonę konwencjonalną - jakie substancje biorą udział start learning		Receptor, białkowy kompleks adaptorowy, difosforan fosfatydyloinozytolu (PIP2), klatryna pokrywająca pęcherzyk oraz białko HIP1, HIP1r łączące klatrynę z aktyną F; epsyna
Endocytoza przez błonę konwencjonalną - co wnika start learning		cząsteczki odżywcze (np. lipoproteiny LDL) oraz niektóre patogeny, monoubikwitynowane receptory, błona komórkowa
Transportowanie pęcherzyków transportujących wzdłuż filamentów aktynowych i mikrotubuli start learning		miozyna I i V współpracujące z filamentami aktynowymi oraz kinezyna i dyneina z mikrotubulami
Internalizacja receptorów start learning		Monoubikwitynacja cytosolowych fragmentów receptorów są włączane do pęcherzyków endocytowanych
Przyłączenie ubikwityny zachodzi przy udziale enzymów: start learning		enzym aktywujący E1, koniugujący E2, ligaza białkowa E3
Ubikwitynacja start learning		Połączenie czateczki ubikwityny poprzez jej lizynę przy pomocy enzymu aktywującego E1, koniugującego E2 i ligazy białkowej E3
Deubikwitynacja start learning		Usunięcie ubikwityny z cząsteczki za pomocą hydrolazy
Funkcja komórek regulowanych przez ubikwitynację start learning		początkowanie endocytozy, przekazywanie sygnałów przez błonę, regulacja transkrypcji i syntezy DNA, sortowanie cząsteczek i kierowanie ich do lizosomów lub proteasomów
Gdzie są kierowane pęcherzyki endocytowane przez błonę konwencjonalną? start learning		endosomy późne, lizosomy lub proteasomy
Gdzie są kierowane pęcherzyki endocytowane przez tratwy/kaweole? start learning		aparat Golgiego, siateczka śródplazmatyczna lub inna komórka
Endocytoza przez błonę tratw i kaweoli start learning		Pęcherzyki są pokryte kaweoliną, a nie klatryną
Potocytoza start learning		transport do cytosolu małych cząsteczek łączących się z receptorami; obniżają pH pęcherzyków transportowych, powodując ich odłączanie się od receptorów i dysocjację do cytosolu
Jak prątek gruźlicy przeżywa w heterofagosomie start learning		modyfikuje ciałka organellum, zapobiegając fuzji z lizosomem i strawieniu bakterii
Pinocytoza start learning		przypadkowy transport cząsteczek przez błonę bez udziału receptorów "endocytoza płynów"
Transcytoza start learning		endocytoza zachodzi w tratwie/kaweoli, a kaweosomy transportują zawartość na drugi koniec komórki. Szczególnie intensywna w nabłonkach
Pączkowanie start learning		pęcherzyki powstające z aparatu, siateczki i endosomów, powstają pęcherzyki transportujące i wydzielnicze. Biorą udział koatomery zbudowane z białek COP i klatryna
Monoubikwitynacja - gdzie zachodzi i co oznacza ten sygnał start learning		W białkach błony komórkowej lub organelli; kierowanie do endosomów wczesnych, potem późnych i lizosomów
Poliubikwitynacja - co oznacza ten sygnał start learning		kierowanie do proteasomów
egzocytoza (BŁONA KONWENCJONALNA) start learning		Pączkowanie aparatu Golgiego doprowadza do powstania pęcherzyka z zawartością i receptorami v-SNARE, który kieruje się do błony konwencjonalnej, łączy z jej t-SNARE i fuzuje
Co szczególnie wykorzystuje egzocytozę KAWEOLI? start learning		Pozbywanie się cholesterolu przez komórkę, wydzielając HDL oraz wirusy HIV i grypy
endosomy wczesne - powstawanie start learning		łączenie v-SNARE jednego z t-SNARE drugiego pęcherzyka, które się łączą. Biorą w tym udział białka cytosolowe NSF, SNAP
endosomy wczesne - charakterystyka start learning		ph~6 ->oddzielanie się substancji od receptora i dysocj; rola w recyrkulacji błon; powstają w cytopl., pod uszk. błon w częściach presynaptycznych neur.; są kierowane do bł. kom., do aparatu G lub do lizos/endosomów późnych jeśli zawartość jest monoubik.
Endosom późny - charakterystyka start learning		pęcherzyk wewnątrz endosomu o ph~5, kwaśne hydrolazy w błonie od aparatu Golgiego, liczne białka pochodzące z błony komórkowej oraz świeżo syntezowane z aparatu Golgiego; pączkując dają początek lizosomom
kwaśne hydrolazy lizosomu start learning		Zawierające mannozo-6-fosforan: proteaza, lipaza triacyloglicerylowa, fosfolipaza, glikozydaza, nukleaza, fosfataza, sulfataza (optimum aktywności w ph~5)
program śmierci samobójczej komórki start learning		aktywowanie genów prokaspazy i proDNA-zy, które trawią białka i DNA komórki w kilka godzin/dni
Białka importujące składniki do budowy błony w mitochondrium i peroksysomie start learning		mitochondrium: TOM, TIM, białko opiekuńcze HSP70, HPS60; peroksysom - peroksyny
białko opiekuńcze HSP70 start learning		Bierze udział w imporcie składników błony dla mitochondriów i fałduje trójwymiarowo jego białka
co się stanie z GLUT4 po podwyższeniu stężenia insuliny we krwi? start learning		Błony pęcherzyków z GLUT4 fuzują z błoną, zwiększając ich ilość w niej, powodując transport glukozy do komórek
Fosforylacja / defosforylacja białek - przez co wykonywana start learning		fosforylacja - kinazy, defosforylacja - fosfatazy
Kinaza tyrozynowa start learning		fosforyluje reszty tyrozynowe białek; może być receptorem transbłonowym dla PDGF, EGF, NGF i insuliny albo białkiem cytoplazmatycznym odbiera sygnały od receptorów (głównie src i JAK) dla cytokin. Fosforylowane białka wiążą się z fragmentami SH2
Szlak informatora cGMP - zastosowania start learning		rozkurcz mięśni gładkich naczyń krwionośnych, obniżenie ciśnienia krwi, wzbudzanie erekcji prącia, udział w mechanizmie widzenia
Szlak informatora cAMP - zastosowania start learning		Otwiera kanały jonowe komórek węchowych i czuciowych, pobudzając je; aktywuje kinazę A, która fosforyluje reszty seryny białek, tworząc kinazę fosforylazy i syntazy glikogenu, co powoduje rozpad glikogenu i hamowanie jego syntezy w wątrobie
Szlak fosfolipazy C i Ca2+ start learning		hormon np. endotelina pobudza receptor białka G, które pobudza fosfolipazę C do pocięcia difosforanu fosfatydyloinozytolu na trifosforan inozytolu, który wiążąc się z receptorem otwiera kanał dla Ca2+
Szlak kalmoduliny i Ca2+ start learning		Po osiągnięciu stężenia 1 mikromola Ca2+ wskutek działania fosfolipazy C fosfatazy i kalmodulina C wiążą się z innymi białkami przekazującymi sygnał
Szlak kinaz MAP (ERK) start learning		kinazy MAP (białka ERK) dostają sygnały od białka G lub kinazy tyrozynowej po związaniu jej z cytokinami i innymi białkami i wysyłają sygnały do jądra, gdzie aktywują czynniki transkrypcji
Szlak białek STAT-JAK start learning		Po aktywacji w błonie receptora kinazy tyrozynowej JAK fosforyluje ona białko STAT, które przemieszcza się do jądra i aktywuje odpowiednie geny (ten szlak przewodzi sygnały od hormonu wzrostu, prolaktyny i leptyny)
Szlak czynnika transkrypcji NF-kappaB start learning		Po fosforylacji inhibitora tego czynnika staje się aktywny i przemieszcza się do jądra inicjując transkrypcję genu; Bierze udział w komórkach immunologicznie kompetentnych inicjowane przez kinazę C
aktywator szlaku NOTCH start learning		białko syrtuina
szlaki WNT, NOTCH, HH, BMP start learning		regulacja proliferacji i różnicowania w rozwoju embrionalnym; Uruchamiane przez związanie cytokin WNT, HH, BMP z receptorami komórek docelowych lub JAG-GED i DELTA z NOTCH drugiej
Przekazywanie sygnału przez bezpośredni kontakt komórek start learning		Związanie receptorów i wymiana substancji i pęcherzyków endocytarnych przez nanotubule o średnicy 50-200 nm
Przepływ Ca2+ z SER do cytosolu start learning		Związanie trifosforanu inozytolu z receptorem dla IP3 błony powoduje szybki i duży przepływ jonów do cytosolu
Przepływ Ca2+ z poza komórki do cytosolu start learning		Związanie trifosforanu inozytolu z receptorem dla IP3 błony powoduje szybki i duży przepływ jonów do cytosolu lub białka ORAI1 aktywowane przez białka STIM1 od SER (wolny i słaby przepływ)
Białka STIM1 start learning		czujnik stężenia Ca2+ w SER. Przy zbyt małym stężeniu pobudza ORAI1 w błonie do otwarcia kanału i napływu Ca2+ do cytosolu
receptory CaSR wrażliwe na Ca2+ - gdzie się znajdują start learning		przytarczyce, nerki, mózg, kubki smakowe
najbardziej powszechny rodzaj prostaglandyny start learning		PGE2
glikokaliks - cechy charakterystyczne start learning		chroni komórki i ułatwia kontakty z cząsteczkami i komórkami; zbudowany z białek zakotwiczonych w błonie i zaadsorbowanych na powierzchni związanych z oligosacharydami i lipidami; posiada ujemny ładunek elektryczny
cząsteczki adhezyjne start learning		selektyny, integryny, adresyny, kadheryny, adhezyny, międzykomórkowe cząsteczki adhezyjne ICAM, cząsteczki podobne do Ig oraz tetraspaniny. przyleganie leukocytów i kom. nowotworów złośliwych do śródbłonka, przechodzenie przezeń i wiązanie wielu białek
Białka ADAM start learning		grupa około 20 transbłonowych kompleksów białkowych błony komórkowej; składa się z części cytoplazmatycznej(domeny), śródbłonowej i zewnątrzkomórkowej
część zewnątrzkomórkowa białek ADAM start learning		Fragment dysintegryny łączący integrynę, zapobiegając kontakty między komórkami, fragment o aktywności metaloproteinazy zależnej od Zn2+ rozkładający składniki istoty międzykomórkowej, umożliwiając komórce poruszanie się
fragment o aktywności metaloproteinazy zależnej od Zn2+ białek ADAM start learning		rozkłada składniki istoty międzykomórkowej, umożliwiając komórce poruszanie się, odcina białka zakotwiczone w błonach komórkowych (głównie cytokiny TNFalfa i EGF), uwalniając je do płynu tkankowego i krwi
Struktury na powierzchni komórek start learning		glikokaliks, tetraspaniny, MHC klasy I i II, cząsteczki adhezyjne, białka ADAM, proteinazy, proteazy, proteoglikany (np. syndekan, który łącząc się z glikozaminoglikanami współtworzy glikokaliks)
cytosol - cechy charakterystyczne start learning		55% obj. całej komórki 20% masy cytosolu to białka - charakter zolu/żelu; posiadasetki enzymów, substrakty i produkty tych reakcji, proteasomy i wtręty komórkowe
wtręt komórkowy start learning		Produkty metabolizmu w cytosolu - np. tłuszcze obojętne lub glikogen
Rybosom - cechy charakterystyczne start learning		wiążą barwniki zasadowe; całość 80S - podjednostka 40S i 60S; miejsce P dla tRNA+ aminokwas; miejsce A aminoacylowe
3 Etapy syntezy peptydu start learning		inicjacja syntezy, wydłużanie peptydu, terminacja
Inicjacja syntezy peptydu start learning		białko eIF modyfikuje podjednostkę 40S, umożliwiając przyłączenie do niej końca 5' mRNA z czapeczką metylacyjną; tRNA wiąże się z IF i energią z GTP, tworząc kompleks, białko IF uwalnia się i podłącza się podjednostka 60S tworząc rybosom 80S
Białko TRAM start learning		Przesuwa polipeptyd podczas jego syntezy do światła RER
Modyfikacje polipeptydów w RER start learning		glikozylacja i przyłączanie N-acetyloglukozaminy, glukozy i mannozy do grup NH asparaginy bialka, fałdowanie trójwymiarowe białkiem opiekuńczym BIP, czyli HSP70
Czym są pokryte pęcherzyki paczkujące z RER? start learning		białkiem COP, a nie klatryną
Białka syntezowane na RER pozostające w jego błonie start learning		błonowe białka PERK(kinaza), IRE1(RNA-za), ATF-6(prekursor czynnika transkrypcji) i unieczynniające je białko BIP/GRP78 (odpowiadają za odpowiedź niesfałdowanych białek - UPR czyli stresu RER w cukrzycy, nowotworach i chorobach neurodegeneracyjnych)
Czym są pokryte pęcherzyki wydzielnicze aparatu Golgiego? start learning		klatryną
Modyfikacje zachodzące w aparacie Golgiego start learning		modyfikacja oligosachardydow polaczonych z asparagina bialka przez RER, glikozylacja reszt seryny i treoniny, swoista proteoliza, dodawanie grup siarczanowych i kwasów tłuszczowych, dalej segregowane i otaczane błoną
pęcherzyki wydzielnicze aparatu Golgiego start learning		pokryte klatryną, reguluje dynamina posiadają v-SNARE (Transport wybiórczy); koatomer zbudowany z białek COP; v-SNARE(transport konstytutywny
Białkowy aktywator proteasomu start learning		składa się z PODSTAWY(6 enzymów rozfałdujących białko i wsuwaja je do cylindra) i POKRYWY(rozpoznaje poliubikwityne i odcina ja metaloproteinaza, co rozpoczyna trawienie białka)
Peroksysomy - cechy charakterystyczne start learning		średnica 0,15-0,18 mikrometrów (w wątrobie/nablonku nerki ok. 0.5); mają katalazę, oksydazę D-aminokwasów, oksydazę moczanową, peroksyny
Peroksysomy - powstawanie start learning		pączkowanie SER, a enzymy pochodzą z RER
Mitochondria - cechy charakterystyczne start learning		Kształt laseczek, nitek, ziaren, we wszystkich komórkach jądrowych; stanowią około 20% objętości komórki, otoczone 2 błonami, posiada mtDNA i mt-rybosomy
kardiolipina - cechy i co to jest start learning		fosfolipid błony wewnętrznej mitochondrium stanowiący 20% błony, utrzymuje przestrzennie kompleks IV w błonie oraz wychwytuje H+, zapobiegając nadmiernej zmianie pH
Grzebienie mitochondrialne - kształty w zależności od komóki start learning		prostopadłe - w większości komórek; podłużne - wątrobowe; kształt rurki o przekroju okrągłym - komórki syntezujące steroidy; o przekroju trójkątnym - astrocyty
Mitochondria komórki wątrobowej / mitochondria hepatocytów start learning		jest ich 1-2 tys. błona zewnętrzna stanowi 7% wszystkich błon, a wewnętrzna 32%
Błona wewnętrzna mitochondrium - cechy charakterystyczne start learning		kardiolipiny, białka łańcucha oddechowego, syntaza ATP, białka UCP, białka biorące udział w transporcie metabolitów do i z komórki
Błona zewnętrzna mitochondrium - cechy charakterystyczne start learning		kanały tworzone przez białka poryny, białka transportujące do masy cząsteczkowej 10 tys., białka enzymatyczne przekształcające lipidy do użytku w macierzy
Macierz mitochondrium start learning		enzymy katalizujące przemiany kw. tłuszczowych, kw. pirogronowego, wytwarzanie Acetylo-CoA i utlenianie go w cyklu Krebsa, produkty i substraty tych przemian, mt-rybosomy, 100-1000 kolistych cząsteczek mtDNA, duże stężenie Ca2+
mtDNA start learning		100-1000 kolistych cz. w macierzy (kom. jajowa 100 tys. - 1 mln); zawiera 17 tys. par nukleotydów, 13 genów, koduje białka łańcucha oddechowego, syntazę ATP i niektóe klasy tRNA i rRNA
Powstawanie mitochondriów start learning		podział niezależny; czas półtrwania około 10 dni
karnityna (maślan L-3-hydroksy-4-trimetyloamony) start learning		Transportuje w poprzek błony mitochondrialnej grupy acylowe
Kompleks I mitochondrium (dehydrogenaza NADH) start learning		Przenosi elektrony z NADH do ubichinonu (UQ), pompując H+ do przestrzeni międzybłonowej
Kompleks II mitochondrium (dehydrogenaza bursztynianowa i inne białka) start learning		Przenosi elektrony z kwasu bursztynowego, kw. tł. i fosforanu glicerolu poprzez dinukleotyd flawinoadeninowy (FAD) do ubichinonu (UQ)
Kompleks III mitochondrium (kompleks cytochromu bc1) start learning		przenosi elektrony z UQH do cytochromu c między błonami; nie pompuje H+, ale pomaga w utrzymaniu gradientu przez nierówną absorpcję i uwalnianie
Kompleks IV mitochondrium (oksydaza cytochromowa c) start learning		Utrzymywana przestrzennie w błonie przez kardiolipinę; przenosi elektrony z cytochromu c do tlenu, wytwarzając wodę
Syntaza ATP start learning		część wewnętrznej błony: F0 składające się z białek: rotor i stanowiące jego obudowe; macierz F1 - enzymy syntezy ATP ustalane względem siebie za pomocą szypuły - statora
Białko kanałowe UCP-1 start learning		termogenica w wewnętrznej błonie mitochondrium; zużywając gradient stężeń H+ w mitochondrium wytwarza ciepło w tkance tłuszczowej brunatnej
Cytochrom c start learning		znajduje się między błonami mitochondrium, transportuje elektrony do kompleksu IV; po wydostaniu się z mitochondrium pobudza fragmentację jądra i apoptozę
Co się dzieje, gdy cytochrom c opuści mitochondrium? start learning		Wiąże się z białkami adaptorowymi i prokaspazą 9, pobudzając fragmentację jądra i apoptozę oraz pobudza utlenianie kardiolipin, powodując przejście ich do bł. zew. i współtworzy kanał BAX, przez który cytochrom c wydostaje się do cytosolu
kanał BAX start learning		zbudowany z białek BAX i kardiolipin utlenionych przez opuszczenie cytochromu c mitochondrium; otwierany/zamykany przez białka BCL-2
Filament aktynowy start learning		alfahelisa dwóch cząsteczek aktyny F o śr 5-8 nm, struktura dynamiczna, tworzy nieregularną sieć (oprócz mięśni pp), tworzy siateczkę graniczną, decyduje o ruchu cytoplazmy, ruchu pełzkowatym, pęcherzyków i tworzy pierścień cytokinetyczny podczas podziału
Białka wiążące aktynę start learning		ułatwiające polimeryzację (pontykulina, folina), wiążące filamenty między sobą (filamina, alfaaktynina), hamujące polimeryzację (profilina, gelsolina), motorowe(miozyna) oraz transbłonowe integryny, przekazujące sygnał
miozyna II start learning		2 długie polipeptydy (2 tys. aminokwasów) skręcone dookoła siebie (łańcuchy ciężkie), z 4 krótkimi (180 aminokwasów) na jednym końcu - łańcuchy lekkie
Miozyna I start learning		Główka utworzona przez łańcuchy lekkie i jeden ciężki (w większości komórek), ruch główki w kierunku plus filamentów aktynowych
Ruch miozyny względem aktyny start learning		Miozyna ma aktywność ATP-azy, a aktyna jest kofaktorem, hydroliza ATP zgina główkę, a aktyna przesuwa się o 5,2 nm
Miozyna VI start learning		ruch odbywa się w kierunku minus filamentów aktynowych(jedyna taka)
miozyna V start learning		w większości komórek, ruch główki w kierunku plus filamentów aktynowych
miozyna VI start learning		w większości komórek, ruch główki w kierunku plus filamentów aktynowych
białko ARP start learning		bierze udział w wytwarzaniu filamentów prawie prostopadłych do błony podczas ruchu, w celu ruchu cytoplazmy
Filamenty grube start learning		zbudowane z miozyny II, mają średnicę 15 nm, występują w mięśniach, tworząc kompleksy z filamentami aktynowymi
filamenty pośrednie - cechy charakterystyczne start learning		10 nm, duża sztywność, dynamiczne, we wszystkich komórkach, szczególnie narażonych na urazy; rozpadanie i powstawanie jest regulowane przez fosforylację
Filamenty pośrednie - powstawanie start learning		polipeptydy 50 nm zwijają się tworząc dimery, łączą się końcami tworząc tetramery, dalej łączą się w szeregi w protofilamenty, dalej bocznymi powierzchniami w profibryle, a cztery profibryle skręcają się dając filament 10nm średnicy
Filamenty pośrednie typu I start learning		około 15 rodzajów kwaśnej keratyny
Filamenty pośrednie typu II start learning		około 15 rodzajów obojętnej i zasadowej keratyny
Filamenty pośrednie typu III start learning		filamenty zwierające wimentynę, desminę, kwaśne, włókniste białko tkanki glejowej, peryferynę; głównie w komórkach tkanki łącznej - albo sama wimentyna albo wimentyna i inny polipeptyd
Filamenty pośrednie typu IV start learning		neurofilamenty - neurofibryle występujące w neuronach; w ciałach i wypustkach neuronów; składają się z 3 polipeptydów fibrylarnych
Filamenty pośrednie typu V start learning		filamenty laminowe blaszki jądrowej
Filamenty pośrednie typu VI start learning		filamenty nestyny w rozwijających się neuronach
Filamenty keratynowe start learning		typu I i II w nabłonkach, szczególnie narażonych na siły mechaniczne
Co hamuje polimeryzację mikrotubuli i ich wytwarzanie, a w konsekwencji zatrzymanie podziałów w mitozie? start learning		alkaloidy roślinne, takie jak kolchicyna, winblastyna, winkrystyna
Ośrodki organizacji mikrotubuli start learning		kompleksy tubuliny gamma z innymi białkami w cytoplazmie, w centrosomie, w pobliżu centrioli; zaczyna się tu polimeryzacja
Białka towarzyszące mikrotubulom (MAP) start learning		MAP2 i białko tau zapobiegają depolimeryzacji, stabilizują i równolegle układają w dendrytach i aksonach, białka motorowe - kinezyna przesuwająca się w kierunku plus i dyneina do minus
kinezyna start learning		białko motorowe składające się z łańcuchów ciężkich i lekkich jednym końcem przyczepia się do transportowanego pęcherzyka, a drugim z mikrotubulą; przesuwa się w kierunku plus mikrotubuli
dyneina start learning		białko motorowe składające się z łańcuchów ciężkich i lekkich jednym końcem przyczepia się do transportowanego pęcherzyka, a drugim z mikrotubulą; przesuwa się w kierunku minus mikrotubuli
czym jest centrum komórkowe start learning		inna nazwa na centrosom
macierz jądrowa / nukleoszkielet start learning		zrąb podtrzymujący składniki jądra, reguluje syntezę i transkrypcję DNA, posiada filamenty średnicy 3-5 nm (z replisomami) i ziarenka 15-30, są też spliceosomy, matryny, laminy A, B, C, białko jąderkowe B23 (Ag-NOR), białko jąderkowej rybonukleoproteiny
piknoza start learning		jądra komórek degenerujących: małe, zbite, silnie wybarwione, okrągłe lub owalne
karioliza start learning		jądra komórek degenerujących: przybiera postać "cienia" jądra
karioreksis start learning		jądra komórek degenerujących: pofragmentowane
otoczka jądrowa - cechy charakterystyczne start learning		2 błony 5-8nm, przestrzeń okołojądrowa 30nm; zewnętrzna jest przedłużeniem RER, więc na niej znajdują się rybosomy
transport dużych cząsteczek przez kanał pora otoczki jądrowej start learning		są transportowane przy użyciu receptorów - karioferyny (importyny, eksportyny) poprzez krótkie sekwencje aminokwasowe (NLS) i przesuwane przez kanał pora przez białko RAN (GTP-aza)
materiał genetyczny DNA jednego jądra - w liczbach start learning		2-4m długości, 2 nm szerokości, 3-6 mld par nukleotydów
nukleosom - cechy charakterystyczne start learning		wymiary 11 x 6 nm, w jądrze przeciętnie jest 30 mln nukleosomów; składa się z 200 par zasad i oktameru histonowego; skraca długość nici 7-krotnie
Rdzeń nukleosomu start learning		Oplecione prawie dwukrotnie 140 par zasad wokół nukleosomu
DNA łącznikowy start learning		60 par zasad między nukleosomami w nukleofilamencie
Epigenetyczna regulacja genów start learning		kod histonowy (metylacja, acetylacja/deacetylacja, fosforylacja ubikwityniazcja) i metylacja/demetylacja zasad DNA
Histon H2 - inne zastosowanie oprócz uczestniczenia w oktamerze start learning		wydzielany przez komórki śluzowe gruczołów żołądkowych do soku żołądkowego, gdzie pod wpływem pepsyny powstaje z niego buforyna II - rodzaj peptydowego antybiotyku
upakowanie DNA w plemnikach start learning		nie ma nukleosomów i nukleofilamentów, a podwójna helisa jest łączona protaminą
chromosom metafazowy - cechy charakterystyczne start learning		zbudowany z włókienek szerokości 200-400nm wytwarzających chromatynę; Składa się z dwóch chromatyd połączonych centromerem / przewężeniem pierwotnym otoczonych białkowym pierścieniem - kinetochorem
telomeraza start learning		Ryboproteina składająca się z białkowej części TERT i RNA nazywanego TERC; odbudowuje telomery i znajduje się zakotwiczona i nieaktywna w jąderku
Jakie komórki mają aktywną telomerazę start learning		komórki macierzyste, nowotworowe, progenitorowe, zarodkowe i embrionalne
Jąderko - skład start learning		środkowo położone centrum włókniste - FC, środkowo gęsty składnik włóknisty - DFC, obwodowo składnik ziarnisty - GC
jąderko - cechy charakterystyczne start learning		dookoła chromatyny z genami rybosomowymi (rDNA), 540 genów rybosomowych z 13,14,15,21,22 chromosomów; 540 genów, w tym 120 aktywnych oraz 700 białek; w profazie mitozy degenerują, a w telofazie jest odbudowywany
Chromosomy jąderkotwórcze start learning		13,14,15,21,22 pary
chromatyna jąderkowa posiada... start learning		geny rRNA, tRNA, snoRNA, 5SRNA
białka jąderka start learning		(nukleolina, białko B23 (Ag-NOR), fibrylaryna. Mają 19-aminokwasowe fragmenty, dzięki którym zakotwiczają się w jąderku
nukleolina start learning		Fosforylowana przez kinazę fazy M (kompleks CDK i cykliny urachamiający mitozę) w profazie co dezintegruje i rozprasza składniki jąderka; w interfazie reguluje transkrypcję przez zmianę stopnia upakowania chromatyny
Białko B23 w jąderku start learning		transport prekursorów rybosomów do cytoplazmy
Fibrylaryna w jąderku - funkcja start learning		obróbka prekursorowego RNA (wchodzi w skład snRNA, który wybrzusza introny)
Jakie białka są wiązane w jąderku i uwalniane z jąderka? start learning		deaminazy adeniny działające na RNA (ADAR), telomeraza, nukleostemina wiążąca białko p53 (hamuje cykl komórkowy)
Cząsteczki rozpoznające sygnał SRP start learning		W jąderku składane z białka i RNA - ryboproteiny wiążące rybosomy z błoną RER w czasie syntezy białek hydrofilnych na eksport i transbłonowych
Centrum włókniste - FC - funkcje start learning		w każdym jąderku jest ich 30. Mają na obwodzie 4 geny rybosomowe (rDNA), a do każdego przylega 100 cząsteczek polimerazy RNA I, która transkrybuje pre rNA i przesuwa go do DFC
gęsty składnik włóknisty - DFC - funkcje start learning		Transkrpyt od FC jest 10 razy cięty i łączony, ulega 115 metylacjom i 95 urydyn ulega konwersji do pseudourydyn (przy użyciu 200 cząsteczek snoRNP i białek) i dalej przemieszcza produkt do GC
Składnik ziarnisty -GC - funkcje start learning		dalsza obróbka, a w wyniku niej powstaje 18S RNA (mała podjednostka) i 5.8S i 28S RNA (razem duża podjednostka)
ciałka zwinięte - cechy charakterystyczne start learning		1-5 w jądrze średnicy 0,1-10 mikrometrów, często zmieniają pozycję, zawierają snRNP, koilinę i czynniki powstawania snRNA; biorą pośredni udział w obróbce mRNA
Plamki jądrowe - cechy charakterystyczne (kiedyś ziarenka perichromatyny / włókienka interchromatyny) start learning		W domenach interchromatyny, posiadają snRNP i inne czynniki obróbki mRNA (wycinanie intronów, metylacja, konwersja urydyny RNA do pseudourydyny
ciałka PML - cechy charakterystyczne start learning		0,2-1 mikrometr średnicy, jest ich 10-30 w jądrze, posiadają białko PML. Zanikają w ostrej białaczce promielocytarnej. powiązane z miejscami transkrypcji i replikacji wirusów
Receptor RF1-2 i ERR - działanie start learning		znajdują się w jądrze i wiążą białko PGC1alfa, wydzielane w stanach zapotrzebowania na energię, a pobudzenie go zwiększa ilość mitochondriów

Komórka

You must sign in to write a comment

More