→ Enzymy → Start Learning / Download MP3 Flashcards

Question		Answer
Jak nazywają się niebiałkowe enzymy start learning		rybozymy
Apoenzym start learning		nieaktywne białko enzymatyczne bez koenzymu/kofaktora
Holoenzym start learning		Aktywne białko enzymatyczne zawierające koenzym/kofaktor
Miejsce/centrum aktywne start learning		Trójwymiarowe zagłębienie, zawierające łańcuchy boczne aminokwasów uczestniczących w w wiązaniu substratu i katalizie, łącząc go niekowalencyjnie w kompleks enzym-substrat. Posiada miejsce wiązania i miejsce katalityczne
Grupy boczne aminokwasów, biorących udział w wiązaniu substatu w centrum aktywnym enzymu start learning		beta-karboksylowe asparaginianu, gamma-karboksylowe glutaminianu, eta-aminowe lizyny, azot w pierścieniu imidazolowym histydyny, grupy OH seryny, treoniny, tyroksyny i SH cysteiny
Wpływ enzymu na energię aktywacji i swobodną start learning		obniża energię aktywacji i nie wpływa na energię swobodną
Jak oblicza się stałą Michaelisa i czego jest miarą? start learning		Stężenie substratu, przy którym prędkość reakcji jest równa połowie prędkości maksymalnej. Jest miarą powinowactwa wobec danego substratu
Klasy enzymów start learning		oksydoreduktazy, transferzay, hydrolazy, liazy, izomerazy i ligazy
oksydoreduktazy start learning		enzymy katalizujące reakcje utleniania i redukcji
Transferazy start learning		Enzymy katalizujące przenoszenie reszt glikozylowych, grup metylowych i fosforanowych.np. aminotransferaza alaninowa
Hydrolazy start learning		Enzymy katalizujące hydrolityczne rozszczepienie niektórych wiązań przy udziale WODY.np. arginaza, ureaza, proteazy
Liazy start learning		Enzymy katalizujące rozszczepienie niektórych wiązań, eliminację atomu z wytworzeniem lub usunięciem wiązania podwójnego np. fumaraza
Izomerazy start learning		Enzymy katalizujące geometryczne lub strukturalne zmiany w obrębie cząsteczki np. izomeraza fosfotriozowa
Ligazy start learning		Enzymy katalizujące wiązanie się dwóch cząsteczek, hydrolizując jednocześnie ATP.np. syntetaza glutaminowa
grupa prostetyczna start learning		Niebiałkowy składnik enzymu, niezbędny do jego aktywności katalitycznej stale związany z częścią białkową
Czym różnią się enzymy aktywowane przez metal od metaloprotein start learning		dla metaloprotein jon metalu jest grupą prostetyczną, a dla enzymów aktywowanych przez metal kofaktorem
Izoenzymy start learning		Fizycznie różne formy enzymu katalizującego tą samą reakcję, o delikatnych różnicach we właściwościach. Stosunki ilościowe konkretnych izomerów mogą wskazywać na toczący się proces chorobowy w organizmie, a zwłaszcza zawału serca
Wpływ temperatury na szybkość reakcji start learning		Zazwyczaj wzrasta w przedziale 0-40 stopni, przy czym na każde podniesienie sie temperatury o 10 stopni, szybkosc wzrasta dwukrotnie
Wpływ aktywatora allosterycznego na pracę enzymu start learning		Prędkość maksymalna jest osiągana przy mniejszym stężeniu substratu - stała Michaelisa maleje
Wpływ inhibitora allosterycznego na pracę enzymu start learning		Prędkość maksymalna jest osiągana przy większym stężeniu substratu - stała Michaelisa rośnie
Katal start learning		Aktywność enzymu przekształcającego 1 mol substratu w 1 sekundę w 30 stopniach i optymalnym pH
Międzynarodowa jednostka enzymatyczna (unit) start learning		Aktywność enzymu przekształcającego 1 mikromol substratu w czasie 1 minuty w temperaturze 30 stopni, w optymalnym ph
Inhibicja kompetecyjna start learning		Inhibitor jest podobny do substratu i konkuruje o miejsce aktywne enzymu z nim. Powoduje zmniejszenie powinowactwa enzymu do substratu, zwiększenie stałej Michaelisa. Wpływ inhibitora jest odwracany przez zwiększenie stężenia substratu
Inhibicja niekompetecyjna start learning		Inhibitor nie jest podobny do substratu, wiąże się z enzymem poza miejscem aktywnym i nie konkuruje z substratem. OBNIŻA PRĘDKOŚĆ MAKKSYMALNĄ REAKCJI, stała Michaelisa bez zmian
Modyfikacja kowalencyjna białek start learning		Fosforylacja i defosforylacja (przyłączanie reszt fosforanowych do grup OH seryny, treoniny i tyrozyny) przez kinazy białkowe w obecności ATP. W wyniku procesu białka cechują się mniejszą lub większą aktywnością
Regulacja allosteryczna start learning		Przyłączanie się cząsteczki efektora (aktywatora/inhibitora allosterycznego) do miejsca poza centrum aktywnym, najczęściej w podjednostce regulacyjnej
Rola koenzymów start learning		Przenoszenie grup funkcyjnych, atomów wodoru lub elektronów. Współdziałają głównie z
Znane koenzymy start learning		NAD+, NADP+, FMN, FAD, Koenzym A, SAM, Biotyna, Liponian, Pirofosforan tiaminy, fosforan pirydoksalu, tetrahydrobiopteryna, tetrahydrofolian, hem, ATP, UTP, GTP, CTP, Koenzym B12
Nazwa i funkcja NAD+ start learning		Pochodna wit. B3, Dinukleotyd nikotynamidoadeninowy; Transportuje protony i elektrony od dehydrogenaz do łańcucha oddechowego
Nazwa i funkcja NADP+ start learning		Pochodna wit. B3, Fosforan dinukleotydu nikotynamidoadeninowego; Transportuje protony i elektrony od dehydrogenaz do syntezy kwasów tłuszczowych i cholesterolu
nazwa i funkcja FMN start learning		Pochodna wit. B2, flawinomononukleotyd; ściśle związany z białkiem enzymatycznym jak grupa prostetyczna niektórych oksydaz. JEst jednym z przenośników protonów i elektronów w łańcuchu oddechowym
nazwa i funkcja FAD start learning		Pochodna wit. B2, dinukleotyd flawinoadeninowy; Trwale związany z białkiem enzymatycznym, Bezpośredni akceptor atomów wodoru od niektórych substratów
Koenzym A start learning		PRzenośnik grup acylowych poprzez wiązanie tioestrowe (powstałe przez reakcję SH), do którego są przyłączone reszty kwasowe
S-Adezynometionina (SAM) start learning		PRzenośnik grupy metylowej
Biotyna start learning		Wiąże i przenosi CO2 jako karboksybiotyna, a CO2 jest uwalniane do reakcji karboksylacji
Liponian start learning		Przejściowy akceptor grup acylowych w procesie oksydacyjnej dekarboksylacji alfa-ketokwasów
Diagnostyka zawału serca po aktywności izoenzymów start learning		LDH-1 zaczyna przewyższać LDH-2 w osoczu krwi, dodatkowo po 1-2 dniach po zawale gwałtownie wzrasta aktywność CK-2
Jak małe zmiany pH wpłyną na konformację enzymów i ich aktywność start learning		Zmniejszenie aktywności przez zaburzenia w oddziaływaniach wodorowych i jonowych
Jak duże zmiany pH wpłyną na konformację enzymów i ich aktywność start learning		denaturacja - brak aktywności katalitycznej
Wpływ stężenia enzymu na szybkość reakcji start learning		Szybkość reakcji jest wprost proporcjonalna do stężenia enzymu
Wpływ stężenia substratu na szybkość reakcji start learning		Szybkość rośnie wprost proporcjonalnie do osiągnięcia optimum, w którym enzymy są wysycone substratem. Dalsze zwiększanie stężenia nie zmienia szybkości reakcji
przykład inhibitora kompetecyjnego w cyklu Krebsa start learning		Malonian - inhibitor dehydrogenazy bursztynianowej
2 przykłady inhibitora niekompetecyjnego nieodwracalnego start learning		cyjanki są inhibiotrem oksydazy cytochromowej; kwas acetylosalicylowy dla cyklooksygenazy typu 1
Inhibicja akompetecyjna start learning		Inhibitor łączy się tylko z kompleksem E-S w miejscu innym niż allosteryczne i aktywne. Jest nieodwracalny, także przez zwiększenie stężenia substratu. Km zmniejsza się (powinowactwo pozornie zwiększa) i Vmax zmniejsza się
Inhibicja samobójcza start learning		Nieodwracalne przyłączenie inhibitora podobnego do substratu do miejsca aktywnego, w wyniku czego inhibitor jest modyfikowany i wiąże się trwale z enzymem
Co katalizuje fosforylację, a co defosforylację start learning		fosforylacja - kinazy; defosforylacja - fosfatazy
Reakcja katalizowana przez katalazę start learning		2H2O2 -> 2H2O + O2
Reakcja katalizowana przez peroksydazę start learning		AH2 + H2O2 -> A + H2O
karboksypeptydaza A start learning		enzym proteolityczny ze związanym jonem Zn2+, który odłącza od białka/peptydu pojedyncze aminokwasy C-końcowe oprócz lizyny i argininy. Szczególnie aktywny wobec aminokwasów c-końcowych z pierścieniem aromatycznym lub długim alifatycznym łańcuchem bocznym
reakcja katalizowana przez cyklazę adenylanową start learning		ATP -> 3'-5' cAMP + PPi
jony metali będącymi kofaktorami start learning		Ca2+, Mg2+, Zn2+, Fe2+, Fe3+, K+, Na+, Mn2+, Cu+, Cu2+
specyficzność substratowa enzymu start learning		Rodzaj substratu ulegającego przemianie i określanie powinowactwa enzymu do substratu. Odpowiada za nią apoenzym
Specyficznosć działania/kierunkowa enzymu start learning		określa typ katalizowanego procesu. Odpowiada za nią kofaktor
Enzymy NIE... start learning		... wpływają na energię swobodną, nie zmieniają poziomu energetycznego substratów i produktów, nie wpływają na równowagę reakcji, nie zużywają się podczas reakcji
Funkcja i z czego składa się CoA? start learning		Przenoszenie grup acylowych, witamina B5 (kwas pantotenowy), cysteamina i ADP
Jaka inhibicja? start learning		Kompetecyjna
Jaka inhibicja? start learning		Kompetecyjna
Jaka inhibicja? start learning		Niekompetecyjna
Jaka inhibicja? start learning		akompetecyjna
Jaka inhibicja? start learning		niekompetecyjna
Jaka inhibicja? start learning		akompetecyjna
Na jakie podklasy dzielą się oksydoreduktazy? start learning		dehydrogenazy, oksydazy, oksygenazy, reduktazy, peroksydazy
Dehydrogenazy start learning		Utleniają substrat przez przeniesienie jednego lub więcej protonów na akceptor NAD+/FAD.np. dehydrogenaza alkoholowa, dehydrogenaza jabłczanowa
Reduktazy start learning		Redukują substrat przez uwodornienie go. Jako źródło elektronów i protonów używają NADPH.np. Reduktaza dihydrofolianowa
Peroksydazy start learning		Redukują H2O2 i organiczne nadtlenki utleniając np. glutation (peroksydaza glutationowa), H2O2 (katalaza zarazem utlenia i redukuje H2O2 do H2O i O2)
Oksydazy start learning		Przenoszą protony i elektrony na tlen z wytworzeniem wody.np. oksydaza cytochromowa
Oksygenazy start learning		Przyłączają tlen do substratu; monooksygenazy/hydroksylazy wprowadzają 1 atom tlenu z wytworzeniem grupy OH i wody, dioksygenazy przyłączają 2 atomy wodoru najczęściej w miejsce wiązania podwójnego
stężenie aktywności enzymatycznej start learning		liczba katali/U na 1 dm3 roztworu
Aktywność właściwa enzymu start learning		liczba katali/U na jednostkę masy białka enzymatycznego
Aktywność molowa enzymu start learning		liczba katali/U na 1 mol białka enzymatycznego
Regulacja procesów enzymatycznych - aktywacja lub dezaktywacja start learning		Ograniczona proteoliza, modyfikacja kowalencyjna, sprzężenie zwrotne, sprzężenie następcze (feedforward), enzymy allosteryczne
aminokwasy katalityczne start learning		aminokwasy z naładowanymi/polarnymi łańcuchami bocznymi. Biorą bezpośredni udział w wiązaniu substratu
aminokwasy niekatalityczne start learning		aminokwasy z niepolarnymi łańcuchami bocznymi. Biorą pośredni udział w wiązaniu substratu - zapewniają środowisko hydrofobowe, wspomagają tworzenie miejsca aktywnego, mogą przytrzymywać substrat blisko niego
Pirofosforan tiaminy start learning		Pochodna witaminy B1 będąca kofaktorem oksydacyjnej dekarboksylacji a-ketokwasów (dla pirogronianu nazywa się reakcją pomostową)
Fosforan pirydoksalu start learning		Pochodna witaminy B6 zwanej pirodoksyną. Jest przenośnikiem grup aminowych w transaminacji i bierze udział w dekarboksylacji aminokwasów
liponian start learning		Kofaktor oksydacyjnej dekarboksylacji alfa-ketokwasów (dla pirogronianu to reakcja pomostowa) - jest przejściowym akceptorem grupy acylowej; Może neutralizować wolne rodniki grupami SH, przenosząc na nie wodór.
Biotyna start learning		Witamina H/B7 przenosi CO2 jako karboksybiotyna - jest kofaktorem karboksylaz biotynozależnych
Reakcja katalizowana przez dysmutazę ponadtlenkową start learning		2O2- +2H+ -> H2O2 + O2

Enzymy

You must sign in to write a comment

More