| Question   | Answer   | 
        
        | start learning |  |  |  |  | 
|  start learning w jakim procesie bierze udział dehydrogenaza mleczanowa?  |  |   końcowa faza glikolizy beztlenowej (przemiana pirogronianu w mleczan)  |  |  | 
|  start learning w jakich warunkach przemiana pirogronianu w mleczan przesuwa się w prawo? (chodzi o pH)  |  |   pH = 7,0 - powstaje więcej mleczanu  |  |  | 
|  start learning w jakich warunkach równowaga reakcji przemiany pirogronianu w mleczan przesuwa się w lewo?  |  |  |  |  | 
|  start learning gdzie występuje najwięcej dehydrogenazy mleczanowej? (5)  |  |   mięśnie szkieletowe, serce, mózg, nerki, wątroba  |  |  | 
|  start learning z czego składają się izoenzymy LDH?  |  |   4 podjednostek (są to tetramery)  |  |  | 
|  start learning ile wyróżniamy i jakie podjednostki izoenzymów LDH  |  |   wyróżniamy 2 podjednostki - podjednostka H i podjednostka M  |  |  | 
|  start learning skąd pochodzi podjednostka M LDH?  |  |   wątroba, mięśnie szkieletowe  |  |  | 
|  start learning skąd pochodzi podjednostka H LDH?  |  |   serce, erytrocyty i nerki  |  |  | 
|  start learning czym różnią się od siebie podjednostki izoenzymów LDH?  |  |  |  |  | 
|  start learning jaka forma LDH wyskazuje właściwości katalityczne  |  |  |  |  | 
| start learning |  |  |  |  | 
|  start learning z czego składa się izoenzym LDH1 ?  |  |   tetramer podjednostek H (HHHH)  |  |  | 
|  start learning w jaki aminokwas bogata jest podjednostka H?  |  |  |  |  | 
|  start learning w jaki aminokwas bogata jest podjednostka M>  |  |  |  |  | 
|  start learning z jakich podjednostej składa się izoenzym LDH5?  |  |   tetramer podjednostek M (MMMM)  |  |  | 
|  start learning który enzym LDH najszybciej wędruje w rozdziale elektroforetycznym?  |  |  |  |  | 
|  start learning który enzym LDH najwolniej wędruje w rozdziale elektroforetycznym?  |  |  |  |  | 
|  start learning który z izoenzymów LDH jest odporniejszy na działanie wyskiej temperatury LDH1 czy LDH2?  |  |  |  |  | 
| start learning |  |  |  |  | 
| start learning |  |  |  |  | 
|  start learning gdzie występuje wysokie stężenie LDH1 i LDH2 ?  |  |   serce, erytrocyty, kora nerki  |  |  | 
|  start learning gdzie występuje LDH4 i LDH5 ?  |  |   wątroba i mięśnie szkieletowe  |  |  | 
| start learning |  |   śledziona, płuca, trombocyty  |  |  | 
|  start learning co to jest dehydrogenaza a-hydroksymaślanowa?  |  |  |  |  | 
|  start learning gdzie jest największa aktywność HBDH w organiźmie?  |  |  |  |  | 
| start learning |  |   dehydrogenaza a-hydroksymaślanowa  |  |  | 
| start learning |  |   przemianę a- ketomaślanu do a- hydroksymaślanu  |  |  | 
|  start learning kiedy wzrasta aktywność LDH? 6  |  |   choroby mięśnia sercowego, choroby mięśni szkieletowych, nowotwory złośliwe, martwice tkanek, choroby hematologiczne, zator płucny  |  |  | 
| start learning |  |  |  |  | 
| start learning |  |   dehydrogenaza glutaminowa  |  |  | 
|  start learning kiedy występuje podwyższony poziom GLDH?  |  |   choroby wątroby- nowotwory, przerzuty, stłuszczenia, marskość, zastój żółci; ostre zatrucie grzybami, CCl4, związkami arsenu, halotanem, żółtaczka mechaniczna  |  |  | 
|  start learning jakich odczynników używamy (co wlewamy do kuwety) do kinetycznego oznaczania aktywności LDH  |  |   mleczan sodowy, roztwór koenzymu, surowica  |  |  | 
|  start learning w jaki sposób izolujemy poszczególne frakcje LDH z surowicy krwi do kolorymetrycznego oznaczania aktywności LDH?  |  |  |  |  | 
|  start learning w jakiej temperaturze i po jakim czasie LDH5 ulega inaktywacji?  |  |   56*C a po 30 min w 57*C następuje całkowite zniszczenie tego enzymu  |  |  | 
|  start learning gdzie w komórkach znajduje się GLDH (w jakim organellum)  |  |  |  |  | 
|  start learning wartość referencjna aktywności LDH u człowieka dorosłego (aktywność)  |  |  |  |  | 
| start learning |  |  |  |  | 
|  start learning w jakiej temp ginie LDH1 ?  |  |  |  |  |