→ Biochemia Kolos 1 → Start Learning / Download MP3 Flashcards

Question		Answer
Struktura 4-rzędowa start learning		To sposób połączenia się struktur 3-rzędowych, gdy białko zbudowane jest z więcej niż jednego łańcucha peptydowego
Struktura 1-rzędowa start learning		To sekwencja aminokwasów, ich kolejność, liniowe ułożone determinowane przez kolejność nukleotydów w DNA
Struktura 2-rzędowa start learning		Zwinięcie struktury pierwszorzędowej utrwalone za pomocą wiązań wodorowych
Struktura 3-rzędowa start learning		Struktura warunkująca właściwości białka, stabilizowana przez wiązania powstające pomiędzy oddalonymi aminokwasami
Inhibitory nieodwracalne start learning		Nieodwracalnie łączą się w centrum aktywnym blokując katalazę, np. Aspiryna
Inhibitory kompetecyjne start learning		Jest podobny budową do substratu, łączy się z centrum aktywnym, blokując przebieg reakcji swoją obecnością
Inhibitory niekompetecyjne start learning		Nie są podobne do substratu, przyłączają się do substratu poza centrum aktywnym zmniejszając powinowactwo enzymu do substratu
Beta harmonijka start learning		jedna z struktur drugorzędowych białka (obok m.in. helisy alfa). Ten sposób przestrzennego ułożenia aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym
Alfa helisa start learning		Struktura drugorzędowa białka, stabilizowana przez wiązania wodorowe
Katalaza start learning		To enzym powodujący przyśpieszenie reakcji rozkładu H202 na wodę i tlen O2
ES start learning		Enzym-substrat kompleks utworzony pomiędzy enzymem a substratem w trakcie reakcji enzymatycznej
Wysalanie białek start learning		To proces w komórki produkują, modyfikują i wydzielają białka do otoczenia zewnętrznego
Inhibitor niekompetecyjny start learning		To związek chemiczny, który hamuje działanie enzymu, ale nie konkuruje z substratem o miejsce aktywne enzymu
Punkt izoelektryczny białka start learning		Białko ma zerową ładunek elektryczny, tzn. liczba jonów dodatnich równa się liczbie jonów ujemnych
Model Michaellsa-Monien start learning		Zależność prędkości reakcji enzymatycznej od stężenia substratu. Model ten wyjaśnia, jak enzym katalizuje przekształcanie substratu w produkty.
Cechy miejsc aktywnych enzymów start learning		To specjalnie ukształtowany obszar na powierzchni enzymu, w którym następuje wiązanie substratu i przeprowadzana jest reakcja chemiczna
Km start learning		Stała Michealisowska to parametr kinetyczny enzymu, który opisuje afiynność (przyciąganie) enzymu do substratu
Model Lineveavera-Burka start learning		Liniowa transformacja równania Michaelisa-Mentena, która umożliwia łatwiejszą analizę kinetyki enzymatyczne
Zymogen start learning		To biologicznie nieaktywna forma enzymu, która staje się aktywna po przetworzeniu (np. poprzez hydrolyzę pewnych fragmentów białkowych)
Ligaza UI start learning		Ligazy jednostkowej mocy (Unit of Activity), która jest miarą aktywności enzymu ligazy
Aminokwas egzogenny start learning		O aminokwas, który musi być dostarczany do organizmu z zewnątrz, ponieważ organizm nie jest w stanie go syntetyzować samodzielnie
Czy stężenie substratu zależy od szybkości reakcji start learning		Tak, stężenie substratu ma bezpośredni wpływ na prędkość reakcji enzymatycznej, ale związek ten jest regulowany określoną kinetyką, którą opisuje model Michaelisa-Mentena
Ureaza start learning		Enzym należący do grupy hydrolaz, który katalizuje rozkład kwasu moczowego do dwutlenku węgla i amonii
Glukoneogeneza start learning		To metaboliczna ścieżka, która umożliwia organizmowi syntezowanie glukozy z nieglukowych precursorsów, takich jak aminokwasy, gliceryna
Łańcuch oddechowy start learning		To metaboliczna ścieżka, która umożliwia organizmowi syntezowanie glukozy z nieglukowych precursorsów, takich jak aminokwasy, gliceryna

biochemia kolos 1

You must sign in to write a comment

More